Текущий выпуск Номер 5, 2026 Том 18

Все выпуски

Результаты поиска по 'intrinsically disordered regions (IDR)':
Найдено статей: 1
  1. Вольхин И.А., Федоров В.А., Орехов Ф.С., Гудимчук Н.Б., Коваленко И.Б.
    Анализ сходимости молекулярно-динамических траекторий неструктурированных участков белков на примере C-концевых фрагментов белков $\alpha$-тубулина и FtsZ
    Компьютерные исследования и моделирование, 2026, т. 18, № 5, с. 1329-1346

    Неструктурированные белки (IDPs) и неструктурированные участки белков (IDRs) представляют собой крайне важные, но сложные для изучения традиционными способами области протеома. Метод полноатомной молекулярной динамики, широко применяемый для семплирования конфигурационных пространств белков, требует существенных вычислительных ресурсов, особенно в случае неструктурированных участков белков из-за большого числа доступных им конформаций. В данной работе мы предлагаем метод оценки времени сходимости молекулярно-динамических траекторий, основанный на вычислении интеграла перекрывания между ансамблями в пространстве главных компонент. В качестве модельных систем используются C-концевые неструктурированные участки белков цитоскелета $\alpha$-тубулина и FtsZ. В то время как 3 мкс моделирования оказывается достаточно для сходимости короткого фрагмента $\alpha$-тубулина, протяженный участок FtsZ демонстрирует явные признаки недостатка семплирования, что указывает на необходимость существенно больших времен моделирования или методов улучшенной выборки для получения статистически надежного конформационного ансамбля протяженных неструктурированных фрагментов белков такого типа. Предложенный нами метод можно использовать для выявления сходимости ансамблей неструктурированных участков белков, полученных методом полноатомной молекулярной динамики.

    Ключевые слова: неструктурированные участки белков, молекулярная динамика, тубулин, FtsZ.
    Volkhin I.A., Fedorov V.A., Orekhov P.S., Gudimchuk N.B., Kovalenko I.B.
    Convergence analysis of molecular dynamics trajectories of intrinsically disordered protein regions using the C-terminal fragments of the proteins $\alpha$-tubulin and FtsZ as an example
    Computer Research and Modeling, 2026, v. 18, no. 5, pp. 1329-1346

    Intrinsically disordered proteins (IDPs) and intrinsically disordered regions (IDRs) of proteins represent extremely important yet challenging-to-study regions of the proteome. All-atom molecular dynamics, widely used for sampling the configurational space of proteins, requires substantial computational resources, especially for disordered protein regions due to the large number of accessible conformations. In this work, we propose a method for estimating the convergence time of molecular dynamics trajectories, based on calculating the overlap integral between ensembles in principal component space. Simulations of 3 $\mu$s are sufficient for convergence of a short fragment of $\alpha$-tubulin but insufficient for an extended region of FtsZ, indicating the need for substantially longer simulation times or enhanced sampling methods to obtain a statistically reliable conformational ensemble for extended disordered protein fragments of this type. The method we propose can be used to determine the convergence of ensembles of intrinsically disordered protein regions obtained by all-atom molecular dynamics.

    Keywords: intrinsically disordered regions (IDR), molecular dynamics, tubulin, FtsZ.

Журнал индексируется в Scopus

Полнотекстовая версия журнала доступна также на сайте научной электронной библиотеки eLIBRARY.RU

Журнал входит в систему  Российского индекса научного цитирования.

Журнал включен в базу данных Russian Science Citation Index (RSCI) на платформе Web of Science

Международная Междисциплинарная Конференция "Математика. Компьютер. Образование"

Международная Междисциплинарная Конференция МАТЕМАТИКА. КОМПЬЮТЕР. ОБРАЗОВАНИЕ.

Website Copyright © 2009–2026 Институт компьютерных исследований