Все выпуски

Моделирование белок-белковых взаимодействий с применением программного комплекса многочастичной броуновской динамики ProKSim

 pdf (2579K)  / Аннотация

Список литературы:

  1. В. В. Воеводин, С. А. Жуматий, С. И. Соболев, А. С. Антонов, П. А. Брызгалов, Д. А. Никитенко, К.С. Стефанов, В.В. Воеводин. Практика суперкомпьютера «Ломоносов» // Открытые системы. — 2012. — № 7.
  2. Е. А. Ермакова. Сравнительное изучение реакции взаимодействия Bacillus umyloliquefaciens рибонуклеазы (барназы) и Bacillus intermedius рибонуклеазы (биназы) с барстаром методом броуновской динамики // Биофизика. — 2006. — Т. 51, № 2. — С. 242–249.
  3. О. С. Князева, И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, Г. Ю. Ризниченко, Е. А. Грачев, А. Б. Рубин. Многочастичная модель диффузии и взаимодейcтвия плаcтоцианина c цитоxpомом f в электpоcтатичеcком поле фотоcинтетичеcкой мембpаны // Биофизика. — 2010. — Т. 55, № 2. — С. 259–268.
  4. И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, П. А. Громов, Д. М. Устинин, Е. А. Грачев, Г. Ю. Ризниченко, А.Б. Рубин. Компьютерное моделирование образования комплекса между пластоцианином и цитохромом f в люмене тилакоида // Биофизика. — 2008. — Т. 53, № 2. — С. 261–270.
  5. И. Б. Коваленко, А. М. Абатурова, Г. Ю. Ризниченко, А. Б. Рубин. Новый метод компьютерного моделирования образования белок-белковых комплексов // Доклады Академии наук. — 2009. — Т. 427, № 5. — С. 696–698.
  6. M. Ankerst, M. M. Breunig, H.-P. Kriegel, J. Sander. OPTICS: Ordering Points To Identify the Clustering Structure / Proceedings of ACM SIGMOD. — Philadelphia, PA, 1999. — P. 49–60.
  7. F. Autenrieth, E. Tajkhorshid, J. Baudry, Z. Luthey-Schulten. Classical force field parameters for the heme prosthetic group of cytochrome c // Journal of computational chemistry. — 2004. — V. 25, no. 13. — P. 1613–22. — DOI: 10.1002/jcc.20079.
  8. H. Berman, K. Henrick, H. Nakamura, J.L. Markley. The worldwide Protein Data Bank (wwPDB): ensuring a single, uniform archive of PDB data // Nucleic Acids Research. — 2007. — V. 35. — P. D301–D303. — Database issue. — DOI: 10.1093/nar/gkl971.
  9. M. L. Connolly. Analytical molecular surface calculation // J. Appl. Crystallogr. — 1983. — V. 16. — P. 548–558. — DOI: 10.1107/S0021889883010985.
  10. X. Daura, K. Gademann, B. Jaun, D. Seebach, Gunsteren W.F. van, A.E. Mark. Peptide Folding: When Simulation Meets Experiment // Angewandte Chemie International Edition. — 1999. — V. 38, no. 1–2. — P. 236–240. — DOI: 10.1002/(SICI)1521-3773(19990115)38:1/2<236::AID-ANIE236>3.0.CO;2-M.
  11. R. M. C. Dawson, D. C. Elliott, W. H. Elliott, K. M. Jones. Data for Biochemical Research. — Oxford: Clarendon Press, 1986. — third edition.
  12. A. Elke, C. Böhm, P. Kröger. DeLiClu: Boosting Robustness, Completeness, Usability, and Efficiency of Hierarchical Clustering by a Closest Pair Ranking / Proceedings of the 10th Pacific-Asian Conference on Advances in Knowledge Discovery and Data Mining. — 2006. — P. 119–128.
  13. D. L. Ermak, J. A. McCammon. Brownian dynamics with hydrodynamic interactions // J. Chem. Phys. — 1978. — V. 69, no. 4. — P. 1353–1360. — DOI: 10.1063/1.436761. — ads: 1978JChPh..69.1352E.
  14. R. R. Gabdoulline, R. C. Wade. On the protein-protein diffusional encounter complex // Journal of molecular recognition JMR. — 1999. — V. 12, no. 4. — P. 226–234. — DOI: 10.1002/(SICI)1099-1352(199907/08)12:4<226::AID-JMR462>3.0.CO;2-P.
  15. D. Green, K. Meacham, M. Surridge, Hoesel F. van, H. Berendsen. Methods and Techniques in Computational Chemistry: METECC-95. — Methods and Techniques in Computational Chemistry: METECC-95. — Cagliari: STEF, 1995. — P. 435. — MathSciNet: MR2693091.
  16. V. Guillet, A. Lapthorn, R.W. Hartley, Y. Mauguen. Recognition between a bacterial ribonuclease, barnase, and its natural inhibitor, barstar // Structure (London, England : 1993). — 1993. — V. 1, no. 3. — P. 165–76. — DOI: 10.1016/0969-2126(93)90018-C.
  17. K. A. Hasselbalch. Die Berechnung der Wasserstoffzahl des Blutes aus der freien und gebundenen Kohlensäure desselben, und die Sauerstoffbindung des Blutes als Funktion der Wasserstoffzahl // Biochemische Zeitschrift. — 1917. — V. 78. — P. 112–144.
  18. L. J. Henderson. Concerning the relationship between the strength of acids and their capacity to preserve // Am. J. Physiol. — 1908. — V. 21. — P. 173–179.
  19. B. Hess, C. Kutzner, D. Van Der Spoel, E. Lindahl. GROMACS 4: Algorithms for Highly Efficient, Load-Balanced, and Scalable Molecular Simulation // Journal of Chemical Theory and Computation. — 2008. — V. 4, no. 3. — P. 435–447. — DOI: 10.1021/ct700301q.
  20. M. Hoefling, K. E. Gottschalk. Barnase-Barstar: From first encounter to final complex // Journal of Structural Biology. — 2010. — V. 171, no. 1. — P. 52–63. — DOI: 10.1016/j.jsb.2010.03.001.
  21. J. K. Hurley, J. T. Hazzard, M. Martinez-Julvez, M. Medina, C. Gomez-Moreno, G. Tollin. Electrostatic forces involved in orienting Anabaena ferredoxin during binding to Anabaena ferredoxin:NADP+ reductase: site-specific mutagenesis, transient kinetic measurements, and electrostatic surface potentials // Protein Sci. — 1999. — V. V, no. 8. — P. 1614–1622. — DOI: 10.1110/ps.8.8.1614.
  22. W. Kabsch. A solution for the best rotation to relate two sets of vectors // Acta Crystallographica Section A. — 1976. — V. 32, no. 5. — P. 922–923. — DOI: 10.1107/S0567739476001873. — ads: 1976AcCrA..32..922K.
  23. A. Kannt, S. Young, D.S. Bendall. The role of acidic residues of plastocyanin in its interaction with cytochrome f // Biochim. Biophys. Acta. — 1996. — V. 1277. — P. 115–126. — DOI: 10.1016/S0005-2728(96)00090-4.
  24. C. A. Kieslich, R. D. Gorham, D. Morikis. Is the rigid-body assumption reasonable? Insights into the effects of dynamics on the electrostatic analysis of barnase-barstar // Journal of Non-Crystalline Solids. — 2010.
  25. I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, A. N. Diakonova, O. S. Knyazeva, D. M. Ustinin, S. S. Khruschev, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin. Computer simulation of protein-protein association in photosynthesis // Math. Model. Nat. Phenom. — 2011. — V. 6, no. 7. — P. 39–54. — DOI: 10.1051/mmnp/20116704. — MathSciNet: MR2812638.
  26. I. B. Kovalenko, A. M. Abaturova, P. A. Gromov, D. M. Ustinin, E. A. Grachev, G. Y. Riznichenko, A.B. Rubin. Direct simulation of plastocyanin and cytochrome f interactions in solution // Phys. Biol. — 2006. — V. 3. — P. 121–129. — DOI: 10.1088/1478-3975/3/2/004. — ads: 2006PhBio...3..121K.
  27. I. B. Kovalenko, A. N. Diakonova, A. M. Abaturova, G. Y. Riznichenko, A. B. Rubin. Direct computer simulation of ferredoxin and FNR complex formation in solution // Phys. Biol. — 2010. — V. 7, no. 2. — P. 26001. — DOI: 10.1088/1478-3975/7/2/026001.
  28. R. Morales, G. Kachalova, F. Vellieux, M.H. Charon, M. Frey. Crystallographic studies of the interaction between the ferredoxin-NADP+ reductase and ferredoxin from the cyanobacterium Anabaena: looking for the elusive ferredoxin molecule // Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography. — 2000. — V. 56, no. Pt 11. — P. 1408–12. — DOI: 10.1107/S0907444900010052.
  29. S. Northrup, J. Boles, J. Reynolds. Electrostatic effects in the brownian dynamics of association and orientation of heme proteins // J Phys Chem. — 1987. — V. 91. — P. 5991–5998. — DOI: 10.1021/j100307a036.
  30. F. Panneton, P. L’Ecuyer. On the xorshift random number generators // ACM T. Model. Comput. S. — 2005. — V. 15, no. 4. — P. 346–361. — DOI: 10.1145/1113316.1113319.
  31. Jr. D. C. Pearson, E. L. Gross. Brownian Dynamics Study of the interaction between plastocyanin and cytochrome f // Biophysical Journal. — 1998. — V. 75. — P. 2698–2711. — DOI: 10.1016/S0006-3495(98)77714-8. — ads: 1998BpJ....75.2698P.
  32. F. Perrin. Mouvement Brownien d’un ellipsoide (II). Rotation libre et dépolarisation des fluorescences. Translation et diffusion de molécules ellipsoidales // J. Phys. Radium. — 1936. — V. 7, no. 1. — P. 1–11. — DOI: 10.1051/jphysrad:01936007010100.
  33. F. M. Richards. Areas, volumes, packing and protein structure // Annual review of biophysics and bioengineering. — 1977. — V. 6. — P. 151–76. — DOI: 10.1146/annurev.bb.06.060177.001055.
  34. F. De Rienzo, R. R. Gabdoulline, M. C. Menziani, P. G. De Benedetti, R. C. Wade, F. Rienzo, P. Benedetti. Electrostatic analysis and brownian dynamics simulation of the association of plastocyanin and cytochrome f // Biophys. J. — 2001. — V. 81, no. 3. — P. 3090–3104. — DOI: 10.1016/S0006-3495(01)75947-4.
  35. J. Sander, X. Qin, Z. Lu, N. Niu, A. Kovarsky. Automatic Extraction of Clusters from Hierarchical Clustering Representations / Proceedings of the 7th Pacific-Asia Conference on Knowledge Discovery and DataMining (PAKDD). — Seoul, Korea: Springer-Verlag, 2003. — P. 75–87.
  36. G. Schreiber. Methods for Studying the Interaction of Barnase with Its Inhibitor Barstar / Nuclease Methods and Protocols (Methods in Molecular Biology). — Humana Press, 2001. — P. 213–226. — под ред. C.H. Schein.
  37. Schrödinger LLC. The PyMOL Molecular Graphics System. 2003–2012.
  38. A. Spaar, C. Dammer, R.R. Gabdoulline, R.C. Wade, V. Helms. Diffusional Encounter of Barnase and Barstar // Biophys. J. — 2006. — V. 90, no. 6. — P. 1913–1924. — DOI: 10.1529/biophysj.105.075507.
  39. M. Ubbink, M. Ejdebeck, B. G. Karlsson, D. S. Bendall. The structure of the complex of plastocyanin and cytochrome f, determined by paramagnetic NMR and restrained rigid-body molecular dynamics // Structure. — 1998. — V. 6. — P. 323–335. — DOI: 10.1016/S0969-2126(98)00035-5.
  40. G. M. Ullmann, E.-W. Knapp. Electrostatic models for computing protonation and redox equilibria in proteins // Eur. Biophys. J. — 1999. — V. 28, no. 7. — P. 533–551. — DOI: 10.1007/s002490050236.
  41. G. M. Ullmann, E.-W. Knapp, N.M. Kostic. Computational simulation and analysis of dynamic association between plastocyanin and cytochrome f. Consequences for the electron-transfer reaction // J. Am. Chem. Soc. — 1997. — V. 119. — P. 42–52. — DOI: 10.1021/ja962237u.
  42. T. Wang, S. Tomic, R. R. Gabdoulline, R.C. Wade. How Optimal Are the Binding Energetics of Barnase and Barstar? // Biophysical Journal. — 2004. — V. 87, no. 3. — P. 1618–1630. — DOI: 10.1529/biophysj.104.040964. — ads: 2004BpJ....87.1618W.

Журнал индексируется в Scopus

Полнотекстовая версия журнала доступна также на сайте научной электронной библиотеки eLIBRARY.RU

Журнал включен в базу данных Russian Science Citation Index (RSCI) на платформе Web of Science

Международная Междисциплинарная Конференция "Математика. Компьютер. Образование"

Международная Междисциплинарная Конференция МАТЕМАТИКА. КОМПЬЮТЕР. ОБРАЗОВАНИЕ.