Все выпуски

Моделирование пространственной структуры гидрогеназы HydSL пурпурной серной бактерии Thiocapsa roseopersicina BBS

 pdf (1197K)  / Аннотация

Список литературы:

  1. Н. А. Зорин. Ингибирование гидрогеназы Thiocapsa roseopersicina различными соединениями // Биохимия. — 1986. — Т. 51, № 5. — С. 770–774.
  2. Н. А. Зорин, И. Н. Гоготов. Стабильность гидрогеназы из пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina // Биохимия. — 1982. — Т. 47, № 5. — С. 827–833.
  3. А. А. Цыганков, Е. А. Минаков, Н. А. Зорин, К. С. Гостева, О. Г. Воронин, А. А. Карякин. Об измерении pH-зависимости гидрогеназ // Биохимия. — 2007. — Т. 72, № 9. — С. 1189–1195.
  4. S. F. Altschul, W. Gish, W. Miller, E. W. Myers, D. J. Lipman. Basic local alignment search tool // J. Mol. Biol. — 1990. — V. 215, no. 3. — P. 403–410. — DOI: 10.1016/S0022-2836(05)80360-2.
  5. V. B. Chen, W. Bryan Arendall III, J. J. Headd, D. A. Keedy, R. M. Immormino, G. J. Kapral, L. W. Murray, J. S. Richardson, D. C. Richardsom. MolProbity: all-atom structure validation for macromolecular crystallography // Acta Crystallographica. — 2010. — V. 66, no. 1. — P. 12–21.
  6. I. N. Gogotov, N. A. Zorin, L. T. Serebryakova, E. N. Kondratieva. The properties of hydrogenase from Thiocapsa roseopersicina // Biochim. Biophys. Acta. — 1978. — V. 523. — P. 335–343. — DOI: 10.1016/0005-2744(78)90036-0.
  7. Y. Higuchi, T. Yagi, N. Yasuoka. Unusual ligand structure in Ni-Fe active center and an additional Mg site in hydrogenase revealed by high resolution X-ray structure analysis // Structure. — 1997. — V. 5, no. 12. — P. 1671–1680. — DOI: 10.1016/S0969-2126(97)00313-4.
  8. A. M. Klibanov, N. O. Kaplan, M. D. Karmen. Thermal stabilities of membrane-bound, solubilized, and artificially immobilized hydrogenase from Chromatium vinosum // Arch. Biochem. Biophys. — 1980. — V. 199, no. 2. — P. 545–549. — DOI: 10.1016/0003-9861(80)90312-4.
  9. E. Krieger, R. L. Jr. Dunbrack, R. W. Hooft, B. Krieger. Assignment of protonation states in proteins and ligands: combining pKa prediction with hydrogen bonding network optimization // Methods Mol. Biol. — 2012. — V. 819. — P. 405–421. — DOI: 10.1007/978-1-61779-465-0_25.
  10. T. V. Laurinavichene, G. Rákhely, Kovács K. L., A. A. Tsygankov. The effect of sulfur compounds on H2 evolution/consumption reactions, mediated by various hydrogenases, in the purple sulfur bacterium, Thiocapsa roseopersicina // Arch. Microbiol. — 2007. — V. 188, no. 4. — P. 403–410. — DOI: 10.1007/s00203-007-0260-7.
  11. Y. Nicolet, C. Cavazza, J. C. Fontecilla-Camps. Fe-only hydrogenases: structure, function and evolution // J. Inorg. Biochem. — 2002. — V. 91. — P. 1–8. — DOI: 10.1016/S0162-0134(02)00392-6.
  12. H. Ogata, P. Kellers, W. Lubitz. The crystal structure of the [NiFe] hydrogenase from the photosynthetic bacterium Allochromatium vinosum: characterization of the oxidized enzyme (Ni-A state) // J. Mol. Biol. — 2010. — V. 402, no. 2. — P. 428–444. — DOI: 10.1016/j.jmb.2010.07.041.
  13. H. Ogata, W. Lubitz, Y. Higuchi. [NiFe] hydrogenases: structural and spectroscopic studies of the reaction mechanism // Dalton Transactions. — 2009. — no. 37. — P. 7577–7587. — DOI: 10.1039/b903840j.
  14. L. S. Palágyi-Mészáros, J. Maróti, D. Latinovics, T. Balogh, E. Klement, K. F. Medzihradszky, G. Rákhely, K. L.. Kovács. Electron-transfer subunits of the NiFe hydrogenases in Thiocapsa roseopersicina BBS // FEBS J. — 2009. — V. 286, no. 1. — P. 164–174.
  15. A. Sali, T. L. Blundell. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints // J. Mol. Biol. — 1993. — V. 234, no. 3. — P. 779–815. — DOI: 10.1006/jmbi.1993.1626.
  16. M. Y. Shen, A. Sali. Statistical potential for assessment and prediction of protein structures // Protein Sci. — 2006. — V. 15, no. 11. — P. 2507–2524. — DOI: 10.1110/ps.062416606.
  17. M. B. Sherman, E. V. Orlova, E. A. Smirnova, S. Hovmöller, N. A. Zorin. Three-dimensional structure of the nickel-containing hydrogenase from Thiocapsa roseopersicina // J. Bacteriol. — 1991. — V. 173, no. 8. — P. 2576–2580. — DOI: 10.1128/jb.173.8.2576-2580.1991.
  18. A. Szilágyi, K. L. Kovács, G. Rákhely, P. Závodszky. Homology modeling reveals the structural background of the striking difference in thermal stability between two related [NiFe] hydrogenases // J. Mol. Model. — 2002. — V. 8, no. 2. — P. 58–64. — DOI: 10.1007/s00894-001-0071-8.
  19. R. K. Thauer. Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture // Microbiology. — 1998. — V. 144. — P. 2377. — DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377.
  20. K. G. Tina, R. Bhadra, N. Srinivasan. PIC: Protein Interactions Calculator // Nucleic Acids Research. — 2007. — V. 35. — P. W473–W476. — Web Server issue. — DOI: 10.1093/nar/gkm423.
  21. P. M. Vignais, B. Billoud. Occurrence, classification, and biological function of hydrogenases: an overview // Chem. Rev. — 2007. — V. 107. — P. 4206–4272. — DOI: 10.1021/cr050196r.
  22. A. Volbeda, E. Garcin, C. Piras, A. L. de Lacey, V.M. Fernandez, E. C. Hatchikian, M. Frey, J. C. Fontecilla-Camps. Structure of the [NiFe] Hydrogenase Active Site: Evidence for Biologically Uncommon Fe Ligands // J. Am. Chem. Soc. — 1996. — V. 118, no. 51. — P. 12989–12996. — DOI: 10.1021/ja962270g.
  23. D. Xu, Y. Zhang. Ab initio protein structure assembly using continuous structure fragments and optimized knowledge-based force field // Proteins. — 2012. — V. 80. — P. 1715–1735.
  24. T. Yagi, K. Kimura, H. Daidoji, F. Sakai, S. Tamura. Properties of purified hydrogenase from the particulate fraction of Desulfovibrio vulgaris, Miyazaki // J. Biochem. — 1976. — V. 79, no. 3. — P. 661–671. — DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131111.

Журнал индексируется в Scopus

Полнотекстовая версия журнала доступна также на сайте научной электронной библиотеки eLIBRARY.RU

Журнал включен в базу данных Russian Science Citation Index (RSCI) на платформе Web of Science

Международная Междисциплинарная Конференция "Математика. Компьютер. Образование"

Международная Междисциплинарная Конференция МАТЕМАТИКА. КОМПЬЮТЕР. ОБРАЗОВАНИЕ.