Все выпуски

Список литературы:

1. В. В. Горбач, Е. П. Лукашев, П. П. Нокс, А. И. Комаров, А. А. Кононенко, В. Н. Верхотуров, Э. Г. Петров, А. Б. Рубин. Кинетика ион-радикальной рекомбинации между бактериохлорофиллом и первичным хинонным акцептором в фотосинтетических реакционных центрах // Изв. АН СССР. Сер. Биол. — 1986. — Т. 31. — С. 11−23.
2. П. М. Красильников, П. П. Нокс, Е. П. Лукашев, В. З. Пащенко, И. Ю. Чурбанова, К. В. Шайтан, А. Б. Рубин. Ускорение реакции рекомбинации фотоокисленного бактериохлорофилла и восстановленного первичного хинона в реакционных центрах Rb. Sphaeroides при T > > 300 K // ДАН. — 2000. — Т. 375, № 6. — С. 828–830.
3. П. М. Красильников, П. П. Нокс, В. З. Пащенко, Г. Ренгер, А. Б. Рубин. Влияние релаксационных процессов на температурную зависимость скорости восстановления фотоокисленного бактериохлорофилла от первичного хинона в реакционных центрах Rhodobacter sphaeroides // Биофизика. — 2002. — Т. 47, № 3. — С. 474–481.
4. П. М. Красильников, Д. Баштовый, П. П. Нокс, В. З. Пащенко. Система водородных связей реакционных центров Rhodobacter sphaeroides как регуляторный фактор температурной зависимости скорости рекомбинации фотоокисленного бактериохлорофилла и первичного хинонного акцептора // Биофизика. — 2004. — Т. 49, № 5. — С. 822–828.
5. П. М. Красильников, П. А. Мамонов. Влияние водородных связей на энергетическое состояние макромолекул в процессе электронного транспорта // Биофизика. — 2006. — Т. 51, № 2. — С. 267–273.
6. Дж. Пиментел, О. Мак-Клеллан. Водородная связь. — М: Мир, 1964. — 462 с.
7. J. P. Allen, G. Feher, T. O. Yeates, H. Komiya, D. C. Rees. Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1987. — V. 84. — P. 5730–5734. — DOI: 10.1073/pnas.84.16.5730. — ads: 1987PNAS...84.5730A.
8. J. P. Allen, G. Feher, T. O. Yeates, H. Komiya, D. C. Rees. Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1987. — V. 84. — P. 6162–6166. — DOI: 10.1073/pnas.84.17.6162. — ads: 1987PNAS...84.6162A.
9. J. P. Allen, G. Feher, T. O. Yeates, H. Komiya, D. C. Rees. Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1988. — V. 85. — P. 8487–8491. — DOI: 10.1073/pnas.85.22.8487. — ads: 1988PNAS...85.8487A.
10. F. Cordier, S. Grzesiek. Temperature — dependence of protein hydrogen bond properties as studied by high-resolution NMR // J. Mol. Biol. — 2002. — V. 715. — P. 739–752. — DOI: 10.1006/jmbi.2002.5446.
11. J. Deisenhofer, O. Epp, K. Miki, R. Huber, H. Michel. X-ray structure analysis of a membrane protein complex. Electron density map at 3 Å resolution and a model of the chromophores of the photosynthetic reaction center from Rhodopseudomonas viridis // J. Mol. Biol. — 1984. — V. 180. — P. 385–389. — DOI: 10.1016/S0022-2836(84)80011-X.
12. U. Ermler, G. Fritzsch, H. Michel. Crystal structure of the reaction centre from Rhodobacter sphaeroides to 2.65 Å: Cofactors and Protein-Cofactor Interactions // Structure. — 1994. — V. 2. — P. 925–936. — DOI: 10.1016/S0969-2126(94)00094-8.
13. G. Feher, J. P. Allen, M. Y. Okamura, D. C. Rees. Structure and function of bacterial photosynthetic reaction centers // Nature. — 1989. — V. 339. — P. 111–116. — DOI: 10.1038/339111a0. — ads: 1989Natur.339..111F.
14. M. Flores, R. Isaacson, E. Abresch, R. Calvo, W. Lubitz, G. Feher. Protein — cofactor interactions in bacterial reaction centers from Rhodobacter sphaeroides R-26: II. Geometry of the hydrogen bonds to the primary Quinone Q - A by 1H and 2H ENDOR spectroscopy // Biophys. J. — 2007. — V. 92. — P. 671–682. — DOI: 10.1529/biophysj.106.092460.
15. A. L. M. Haffa, S. Lin, E. Katilius, J. C. Williams, A. K. W. Taguchi, J. P. Allen, N. W. Woodbury. The dependence of the initial electron-transfer rate on driving force in Rhodobacter sphaeroides reaction centers // J. Phys. Chem. B. — 2002. — V. 106. — P. 7376–7384. — DOI: 10.1021/jp0257552.
16. B. J. Hales. Temperature dependence of the rate of electron transport as a monitor of protein motion // Biophys. J. — 1976. — V. 16. — P. 471–480. — DOI: 10.1016/S0006-3495(76)85702-5. — ads: 1983JPhE...16..471H.
17. J. Jortner. Dynamics of electron transfer in bacterial photosynthesis // Biochim. Biophys. Acta. — 1980. — V. 594. — P. 193–230. — DOI: 10.1016/0304-4173(80)90001-4.
18. P. M. Krasilnikov, P. A. Mamonov, P. P. Knox, V. Z. Paschenko, A. B. Rubin. The influence of hydrogen bonds on electron transfer rate in photosynthetic RCs // Biochim. Biophys. Acta. — 2007. — V. 1767. — P. 541–549. — DOI: 10.1016/j.bbabio.2007.02.024.
19. I.-J. Lin, E. B. Gebel, T. E. Machonkin, W. M. Westler, J. L. Markley. Changes in hydrogen-bond strengths explain reduction potentials in 10 rubredoxin variants // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2005. — V. 102. — P. 14581–14586. — DOI: 10.1073/pnas.0505521102. — ads: 2005PNAS..10214581L.
20. X. Lin, H. A. Murchison, V. Nagarajan, W. W. Parson, J. P. Allen, J. C. Williams. Specific alternation of the oxidation potential of the electron donor in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1994. — V. 91. — P. 10265–10269. — DOI: 10.1073/pnas.91.22.10265. — ads: 1994PNAS...9110265L.
21. R. A. Marcus, N. Sutin. Electron transfers in chemistry and biology // Biochim. Biophys. Acta. — 1985. — V. 811. — P. 265–322. — DOI: 10.1016/0304-4173(85)90014-X.
22. B. H. McMahon, J. D. Muller, C. A. Wright, G. U. Nienhaus. Electron transfer and protein dynamics in the photosynthetic reaction center // Biophys. J. — 1998. — V. 74. — P. 2567–2587. — DOI: 10.1016/S0006-3495(98)77964-0.
23. J. M. Ortega, P. Mathis, J. C. Williams, J. P. Allen. Temperature dependence of the reorganization energy for charge recombination in the reaction center from Rhodobacter sphaeroides // Biochemistry. — 1996. — V. 35. — P. 3354–3361. — DOI: 10.1021/bi952882y.
24. J. Rautter, F. Landzian, C. Schulz, A. Fetsch, M. Kuhn, X. Lin, J. C. Williams, J. P. Allen, W. Lubitz. ENDOR studies of the primary donor cation radical in mutant reaction centers of Rhodobacter sphaeroides with altered hydrogen-bond interaction // Biochemistry. — 1995. — V. 34. — P. 8130–8143. — DOI: 10.1021/bi00025a020.
25. R. Schmid, A. Labahn. Temperature and free energy dependence of the direct charge recombination rate from the secondary quinine in bacterial reaction centers from Rhodobacter sphaeroides // J. Phys. Chem. B. — 2000. — V. 104. — P. 2928–2936. — DOI: 10.1021/jp9939118.
26. J. P. Sussmann. Phonon induced tunneling of ions in solids // Phys. Kondens. Materie. — 1964. — V. 2. — P. 146–160. — ads: 1964PKM.....2..146S.
27. X. Yang, S. Niu, T. Ichiye, L.-S. Wang. Direct measurement of the hydrogen-bonding effect on the intrinsic redox potentials of [4Fe-4S] cubane complexes // J. Am. Chem. Soc. — 2004. — V. 126. — P. 15790–15794. — DOI: 10.1021/ja045709a.
28. G. Zundel. Proton polarizability of hydrogen bonds and proton transfer processes, their role in electrochemistry and biology. — Institute fur Physikalische Chemie der Universitat Munchen, 1997. — 250 p.